Описано получение рекомбинантного белка аполипопротеина А-I (апоА-I) человека в клетках E. coli и исследованы его биологические свойства по сравнению с природным белком. Рекомбинантный апоА-I был получен в виде химерного полипептида с последующим превращением белка в зрелую форму апоА-I (_рапоА-I). Исследовалась способность полученного белка проникать в ядра клеток гепатоцитов и влиять на скорость биосинтеза ДНК в комплексе с эстриолом. Показана способность конъюгатарапоА-I с ФИТЦ проникать в ядра гепатоцитов. Близкие значения скорости увеличения биосинтеза ДНК визолированныхгепатоцитах при влиянии комплексов _рапоА-I—эстриол и апоА-I—эстриол подтверждают функциональное сходство полученного рекомбинантного белка зрелой формы (_рапоА-I) и нативногоапоА-I человека.