Белки, регулирующие динамику митохондрий, и молекулярный шаперон HSP60 играют ключевую роль в поддержании энергетического баланса кардиомиоцитов. Методом количественной ОТ-ПЦР изучена экспрессия мРНК генов Mfn1, Mfn2, Opa1, Drp1 и Hsp60 в миокарде левого желудочка крыс нормотензивной линий WKY и линии SHR при артериальной гипертензии (АГ), сахарном диабете (СД) и их сочетании на фоне разных режимов инсулинотерапии. Некомпенсированный СД сопровождался повышением транскрипции Mfn1 в 2,61 раза и Hsp60 в 1,70 раза. Инсулинотерапия дважды в сутки у крыс SHR снижала экспрессию Mfn2 в 1,96 раза, тогда как уровни мРНК Opa1 и Drp1 оставались стабильными во всех группах — как у нормотензивных, так и у гипертензивных крыс независимо от наличия СД и режима инсулинотерапии. Это свидетельствует о преобладании процессов слияния за счёт внешних митохондриальных белков при сохранении баланса деления. Таким образом, миокард реагирует на коморбидную патологию преимущественно усилением слияния митохондриальной сети и активацией шаперонового ответа, что избирательно модулируется степенью гликемической компенсации.

Proteins regulating mitochondrial dynamics and the molecular chaperone HSP60 play a pivotal role in maintaining energy homeostasis in cardiomyocytes. Using quantitative RT-PCR, we assessed mRNA expression of Mfn1, Mfn2, Opa1, Drp1, and Hsp60 in the left ventricular myocardium of normotensive Wistar-Kyoto (WKY) and spontaneously hypertensive (SHR) rats under conditions of arterial hypertension (AH), diabetes mellitus (DM), and their combination, with different insulin therapy regimens. Uncompensated DM was associated with a 2,61-fold increase in Mfn1 and a 1,70-fold increase in Hsp60 transcription. Twice-daily insulin therapy in SHR rats 1,96-fold reduced Mfn2 expression, whereas Opa1 and Drp1 levels remained stable across all experimental groups — both in normotensive and hypertensive animals, regardless of DM status or insulin regimen. These findings indicate a predominance of fusion processes mediated by outer mitochondrial membrane proteins, with a preserved fission balance. Thus, the myocardium responds to comorbid pathology primarily by enhancing mitochondrial network fusion and activating the chaperone response, the effects that are selectively modulated by the degree of glycemic compensation.