Миокардиальные рукава устьев торакальных вен обладают эктопической активностью, являющейся основной причиной аритмий предсердий. Морфологические и электрофизиологические свойства этого миокарда отличаются от свойств предсердий, но его механическая активность у крупных животных не исследована. Мы сравнили фосфорилирование белков саркомера и функциональные характеристики миозина из левого и правого предсердия, верхней полой вены и лёгочных вен сердца свиньи. Миозин из миокардиальных рукавов содержит больше β-изоформы тяжёлой цепи, т. е. характеризуется более медленной кинетикой прикрепления/открепления поперечных мостиков, чем предсердный миозин. В миокардиальных рукавах фосфорилирование тропонина T и I и тропомиозина было ниже, чем в предсердиях. Особенности фосфорилирования белков тонкого филамента могут влиять на механические характеристики сокращения кардиомиоцитов, а также на механизмы, регулирующие сокращение миокарда, такие как длинозависимая регуляция и механоэлектрическая обратная связь.

Myocardial sleeves of the thoracic vein ostia have ectopic activity, which is the main cause of atrial arrhythmias. The morphological and electrophysiological properties of this myocardium differ from those of the atria, but its mechanical activity in large animals has not been studied. We compared the phosphorylation of sarcomere proteins and the functional characteristics of myosin from the left and right atria, superior vena cava, and pulmonary veins of the porcine heart. Myosin from myocardial sleeves contains more of the β-isoform of the heavy chain, i.e., is characterized by slower kinetics of cross-bridge attachment/detachment than atrial myosin. In myocardial sleeves, phosphorylation of troponin T and I, and tropomyosin was lower than in the atria. Phosphorylation features of thin filament proteins may affect the mechanical characteristics of cardiomyocyte contraction, as well as the mechanisms regulating myocardial contraction, such as length-dependent regulation and mechanoelectric feedback.