Биофизика и биохимия
Исследование методами СМУРР и ИК-Фурье спектроскопии структурных особенностей агрегатов гладкомышечного титина, сформированных в разных условиях in vitro
Методами синхротронного малоуглового рентгеновского рассеяния (СМУРР) и инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье (ИК-Фурье спектроско­пии) исследованы особенности структуры двух типов амилоидных агрегатов гладкомышечного титина, имеющих разную морфологию, различающихся по способности к дезагрегации и по-разному связывающих краситель тиофлавин Т. Методом СМУРР показано, что структура/форма двух типов агрегатов титина была близка к пластинчатой. Методом ИК-Фурье спектроскопии не выявлено различий во вторичной структуре двух типов агрегатов титина. Из полученных данных следует, что оба типа "пластинчатых" агрегатов титина одинаковы по вторичной структуре и, как показано ранее, имеют четвертичную кросс-β-структуру. Сделано предположение о том, что при агрегации гладкомышечного титина первыми образуются наиболее устойчивые надмолекулярные комплексы с кросс-β-структурой, которые не различаются по вторичной структуре. Затем эти надмолекулярные структуры в зависимости от условий окружающей среды могут формировать различные по морфологии и свойствам агрегаты титина.
bobylev1982@gmail.com Бобылёв А.Г.
10.47056/0365-9615-2024-177-4-459-465
Investigation of structural peculiarities of smooth muscle titin aggregates, formed under different in vitro conditions, by SAXS and FTIR spectroscopy
Small-angle X-ray scattering (SAXS) and Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy were used to investigate structural peculiarities of two types of amyloid aggregates of smooth muscle titin, which differed in their morphology and ability to disaggregate, and differently bound the dye thioflavin T. SAXS showed that the structure/shape of the two titin aggregate types was close to a flat shape. FTIR spectroscopy revealed no differences in the secondary structure of the two types. These data suggest that both types of "flat-shape" titin aggregates are identical in their secondary structure and, as shown previously, have a quaternary cross-β structure. An assumption was made that the most stable supramolecular complexes of a cross-β-structure, which do not differ in their secondary structure, formed first during the aggregation of smooth muscle titin. Then, depending on ambient conditions, these supramolecular structures could form titin aggregates of different morphology and properties.