Сердечный миозинсвязывающий белок-С (сMyBP-C), расположенный в С-зоне саркомера миоцитов, принимает участие в регуляции сокращения миокарда. Его N-концевые домены С0, С1, C2 и m-мотив между С1 и C2 могут связываться с головкой молекулы миозина и актином тонких нитей и влиять на характеристики их взаимодействия. Измерения с помощью оптической ловушки показали, что С0-С2 фрагмент сMyBP-C увеличивает время взаимодействия сердечного миозина с актиновой нитью, а в искусственной подвижной системе он дозозависимо снижает скорость скольжения актиновых нитей. Таким образом, установлено, что N-терминальная часть cMyBP-C оказывает влияние на кинетику поперечного мостика миозина.

Cardiac myosin binding protein-C (cMyBP-C), located in the C-zone of myocyte sarcomere, is involved in the regulation of myocardial contraction. Its N-terminal domains C0, C1, C2, and the m-motif between C1 and C2 can bind to the myosin head and actin of the thin filament and affect the characteristics of their interaction. Measurements using an optical trap showed that the C0-C2 fragment of cMyBP-C increases the interaction time of cardiac myosin with the actin filament; in an in vitro motility assay, it dose-dependently reduces the sliding velocity of actin filaments. Thus, it was established that the N-terminal part of cMyBP-C influences the kinetics of the myosin cross-bridge.