В работе проведено структурно-функциональное исследование аналогов природного пролин-богатого кателицидина козы Capra hircus — минибактенецина mini-ChBac7.5Nα. Получена панель аналогов с заменами аминокислотных остатков на аланин с целью определения ключевых с точки зрения биологической активности позиций. Изучены процессы формирования резистентности бактерий E. coli к природному минибактенецину, а также к его аналогам с дополнительно введёнными гидрофобными аминокислотными остатками в C-концевом участке. Полученные данные свидетельствуют о возможности быстрого формирования устойчивости к данному классу пептидов. Основным фактором формирования антибиотикорезистентности являются мутации, приводящие к инактивации SbmA транспортёра.

In this work, structural and functional studies of the natural proline-rich cathelicidin from the goat Capra hircus, the minibactenecin mini-ChBac7.5Nα, was carried out. To identify key residues important for the peptide biological action, a panel of its alanine-substituted analogues was produced. Development of resistance in E. coli to the natural minibactenecin, as well as to its analogues carrying substitutions of the C-terminal residues for hydrophobic amino acids, was studied. The data obtained indicate the possibility of a rapid resistance development to this class of peptides. The main factors in the formation of the antibiotic resistance are various mutations leading to inactivation of the SbmA transporter.