Биофизика и биохимия
Влияние детергентов на активность и магнийзависимые свойства различных изоформ Na+,K+-АТФазы в смешанной мембранной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс
Исследовали влияние детергентов (Твин-20, Тритон Х-100 и дезоксихолат натрия) на активность и магнийзависимые свойства Na+,K+-АТФазы смешанной мембранной фракции коры больших полушарий мозга крыс. Все исследованные детергенты приводят к значительному, зависящему от концентрации росту активности фермента. При этом использование дезоксихолата натрия позволяет выявить существенно более высокую активность Na+,K+-АТФазы (≈50%), чем использование Tритона Х-100 и Tвина-20. Кроме того, в присутствии Тритона Х-100 отмечается изменённый характер зависимости активности фермента от концентрации ионов магния в инкубационной среде. Раздельное определение активности изоформ Na+,K+-АТФазы позволило предположить, что изменение магнийзависимых свойств обусловлено преимущественным влиянием Тритона Х-100 на уабаинчувствительные α2- и α3-изоформы фермента.
vnd3@yandex.ru Дубровский В.Н.
10.47056/0365-9615-2021-171-5-583-587
The effect of detergents on the activity and magnesium-dependent properties of different isoforms of Na+,K+-ATPase in the crude membrane fraction of the cerebral cortex of rats
The work investigated the effect of various detergents (Tween-20, Triton X-100, and sodium deoxycholate) on the activity and magnesium-dependent properties of Na+,K+-ATPase of the crude membrane fraction of the cerebral cortex of rats. The results obtained show that all investigated detergents lead to a significant concentration-dependent increase in the activity of the studied enzyme. At the same time, the use of sodium deoxycholate led to the identification of significantly higher values of the activity of Na+,K+-ATPase (≈50%) than the use of Triton X-100 and Tween-20. In addition, in the presence of Triton X-100, a changed character of the dependence of the enzyme activity on the concentration of magnesium ions in the incubation solution was noted. Separate determination of the activity of Na+,K+-ATPase isoforms made it possible to assume that the change in magnesium-dependent properties is due to the predominant effect of Triton X-100 on ouabain-sensitive α2- and α3-isoforms of the enzyme.