Многие штаммы стрептококков связывают два основных белка плазмы крови человека — иммуноглобулин G (IgG) и человеческий сывороточный альбумин (ЧСА). Белок G, выделенный из стрептококков групп G и C, имеет отдельные связывающие области для этих белков. В G-белке штаммов стрептококка группы G перед ЧСА-связывающими доменами обнаружена область, связывающая ещё один белок плазмы человека — α2-макроглобулин (α2-М). С использованием штамма G4223 стрептококка группы G, молекула G-белка которого взаимодействует с тремя белками сыворотки крови человека (IgG, ЧСА и α2-М), были получены два рекомбинантных полипептида GM и GM1, способные связывать α2-М. Однако полипептид GM, состоящий из трёх IgG-связывающих доменов, трёх ЧСА-связывающих доменов и области, связывающей α2-М, имеет бόльшую молекулярную массу и обладает большей аффинностью по отношению к α2-М, чем полипептид GM1, который имеет только α2-М-связывающую область.

Many streptococcal strains are known to bind the two most abundant plasma proteins, namely, IgG and HSA. Protein G isolated from group C and G streptococci has been demonstrated to have separate binding regions for each of these proteins. In G4223 isolate the molecule of G protein reacted also with human α2-M. In this work, we obtained two recombinant polypeptides GM and GM1 with α2-М-binding activity. However, polypeptide GM, containing region with the three IgG, with three HSA-domains and region, binding α2-М has the highest molecular weight and the highest affinity towards α2-М, than polypeptide GM1.