Миозин быстрых и медленных скелетных мышц отличается изоформным составом тяжёлых и лёгких цепей. Сравнивали функциональные характеристики миозина из быстрой (m. psoas) и медленной (m. soleus) мышц кролика. Параметры одиночного актин-мио­зинового взаимодействия измеряли в оптической ловушке, характеристики Ca²⁺-регуляции актин-миозинового взаимодействия исследовали в in vitro подвижной системе. Продолжительность взаимодействия миозина быстрых мышц с актином была короче, а скорость скольжения регулируемых тонких нитей в in vitro подвижной системе по этому миозину выше по сравнению с параметрами миозина медленных мышц. Зависимость рСа-скорость миозина быстрой мышцы обладала меньшей Ca²⁺-чувствительностью, чем миозина медленной мышцы. Функциональные свойства миозина определяют не только механические и кинетические характеристики сокращения мышц, но и особенности его Ca²⁺-регуляции.

Myosin of fast and slow skeletal muscles differ by the isoform composition of the heavy and light chains. We compared the functional characteristics of myosin from the fast (psoas) and slow (soleus) muscles of the rabbit. The parameters of a single actin-myosin interaction were measured in an optical trap, and the characteristics of the Ca2+ regulation of actin-myosin interaction were studied in an in vitro motility assay (IVMA). The interaction duration of myosin from m. psoas with actin was shorter, and the filament sliding velocity over this myosin was higher compared to these parameters of myosin from m. soleus. Dependence pCa-velocity of myosin from m. psoas was less Ca2+ sensitive than that of myosin from m. soleus. Thus, the properties of myosin determine not only the mechanical and kinetic characteristics of muscle contraction but also the features of its Ca2+ regulation.