Изучены особенности структуры и функционирования основных митохондриальных Cа²⁺-транспортирующих систем — белкового комплекса Са²+-унипортера (MCU) и Са²⁺-зависимой циклоспорин А-чувствительной поры (MPT-поры) — при развитии состояния гипертиреоза у крыс. Показано увеличение скорости поглощения ионов Са²⁺ митохондриями печени крыс с экспериментальным гипертиреозом в 1.3 раза, которое может быть связано с обнаруженным повышением содержания канальной субъединицы Са²⁺-унипортера MCU и одновременным снижением количества доминантнегативной субъединицы этого белка (паралога) MCUb. При этом количество регуляторной субъединицы MICU1 не изменялось. Кальциевая ёмкость митохондрий печени крыс с экспериментальным гипертиреозом уменьшалась в 2 раза, что указывает на снижение резистентности митохондрий гипертиреоидных крыс к индукции МРТ-поры. Обнаруженные изменения соотносятся с полученными данными об увеличении количества регуляторного белка циклофилина D, входящего в состав МРТ-поры, в митохондриях печени крыс, а также с повышением уровня экспрессии кодирующего этот белок гена Ppif при развитии состояния гипертиреоза.

The work examines the features of the structure and functioning of the main mitochondrial Ca²⁺-transport systems, namely, the mitochondrial Ca²⁺ uniporter complex (MCUC) and the Ca²⁺-dependent cyclosporin A-sensitive mitochondrial permeability transition pore (MPT pore), in the hyperthyroid state in rats. It was found that, in this pathology, the rate of accumulation of Ca²⁺ ions by rat liver mitochondria increases by 1.3 times, which is associated with a higher level of the channel-forming subunit of MCUC, MCU and a lower content of the dominant-negative subunit of MCUC, MCUb. At the same time, the level of the regulatory subunit MICU1 is not changed. It was shown that the calcium retention capacity of liver mitochondria of rats with experimental hyperthyroidism decreases twofold compared to the control. This indicates a decrease in the resistance of liver mitochondria of hyperthyroid rats to the induction of the MPT pore. The result is consistent with the data obtained that both the amount of cyclophilin D, a mitochondrial matrix peptidyl-prolyl isomerase that is known to modulate the MPT pore opening, in rat liver mitochondria and the expression level of the Ppif gene, which encodes mitochondrial cyclophilin D, are significantly increased in experimental hyperthyroidism.