Исследовано действие вновь синтезированных ковалентных конъюгатов водорастворимых производных фуллерена (ВПФ) с ксантеновыми красителями — полианионного конъюгата ВПФ-флуоресцеин (1), поликатионного конъюгата ВПФ-флуоресцеин (2), полианионного конъюгата ВПФ-эозин (3), а также полианионного ВПФ (4), поликатионного ВПФ (5), флуоресцеина (6) и эозина (7) — на активность мембранно-связанной Ca²⁺-АТФазы саркоплазматического ретикулума (Са²⁺-АТФазы СПР). Соединения 1, 3, 4, 6 и 7 тормозят гидролитическую функцию фермента, для них определены константы ингибирования: Ki=1.3×10^—5 М (1), Ki=4.7×10^—6 М (3), Ki=2.5×10^—6 М (4), Ki=6.1×10^—5 М (6), Ki=5.8×10^—6 М (7). Действие соединений 3, 6, 7 на гидролитическую функцию фермента конкурентно, соединений 1 и 4 — неконкурентно. Поликатионный конъюгат ВПФ-флуоресцеин (2) и поликатионное ВПФ (5) не влияют на гидролиз АТФ, но тормозят активный транспорт Са²⁺ в концентрации 0.01 мМ на 100±10 и 40±4% соответственно. Конъюгаты 1 и 3 полностью ингибируют гидролитическую и транспортную функцию фермента в концентрации 0.01 мМ, а в концентрации 0.001 мМ ингибируют активный транспорт Са²⁺ на 60±6 и 55±6%, разобщая гидролитическую и транспортную функцию Са²⁺-АТФазы СПР. Полученные результаты демонстрируют значительное влияние исследованных соединений на активный трансмембранный перенос Са²⁺ и позволяют прогнозировать наличие у них антиметастатической и антиагрегационной активности.

The effects of the newly synthesized covalent conjugates of water-soluble fullerene derivatives (WSFDs) from xanthene dyes: polyanionic WSFD-fluorescein (1), polycationic WSFD-fluorescein (2), polyanionic WSFD-eosin (3), and polyanionic WSFD (4), polycationic WSFD (5), fluorescein (6) and eosin (7) on the activity of the membrane-bound Ca^{2 +} -ATPase of the sarcoplasmic reticulum (SR) were studied. Compounds (1), (3), (4), (6) and (7) inhibit the hydrolytic function of the enzyme, the inhibition constants for these compounds are Ki = 1.3×10^—5 M (1), Ki = 4.7×10^—6 M (3), Ki = 2.5×10^—6 M (4), Ki = 6.1×10^—5 M (6), Ki = 5.8×10^—6 M (7). The effects of compounds (3), (6), (7) on the hydrolytic function of the enzyme is competitive; compounds (1) and (4) are noncompetitive. Polycationic WSFD-fluorescein (2) and polycationic WSFD (5) do not affect ATP hydrolysis, but inhibit active transport of Ca²⁺ at a concentration of 0.01 mM by (100±10)% and (40±4)%, respectively. Conjugates (1) and (3) completely inhibit the hydrolytic and transport functions of the enzyme at a concentration of 0.01 mM, and at a concentration of 0.001 mM inhibit the active transport of Ca²⁺ by (60±6)% and (55±6)% uncoupling the hydrolytic and transport functions of the SR Ca²⁺-ATPases. The obtained results demonstrate a significant effect of the studied compounds on the active transmembrane transfer of Ca²⁺ and make it possible to predict the presence of antimetastatic and antiaggregatory activity of the studied compounds.