Биофизика и биохимия
Термостабильность лактатдегидрогеназы мозга крыс при кратковременной умеренной гипотермии
Исследована термостабильность ЛДГ мозга крыс в норме и при умеренной кратковременной гипотермии. Выявлено, что кинетика термоденатурации имеет две экспоненциальные стадии: быструю и медленную. Наиболее существенный вклад в кинетику денатурации ЛДГ вносит быстрая фаза: энергия её активации в 2.33 раза меньше медленной. Умеренная кратковременная гипотермия способствует значительному снижению термостабильности ЛДГ: константы скорости термоденатурации как быстрой (k1), так и медленной (k2) фазы повышаются. При этом достоверные изменения параметров а и b, отражающих начальные доли двух нативных форм фермента, происходят только при 40оС. Поскольку существенных изменений значений энергий активации денатурации ЛДГ при гипотермии не обнаружено, сделано предложение о значительном вкладе энтропийного фактора в снижение свободной энергии денатурации фермента. Полученные данные свидельствуют о существенной лабилизации структуры ЛДГ при умеренной гипотермии.
albina19764@mail.ru Джафарова А.М.
Thermostability of lactate dehydrogenase of the rats brain at short-term moderate hypothermia
Thermostability of LDH of the rats brain in norma and at moderate short-term hypothermia is was studied. It was found that the kinetics of thermal denaturation has two exponential stages: fast and slow. The fast phase introduces the most significant contribution to the kinetics of LDH denaturation: its energy of activation is 2.33 times under than the slow one. Moderate short-term hypothermia contributes to a significant decrease in the thermal stability of LDH: the rate constants for the thermal denaturation of both the fast (k1) and slow (k2) phases increase. At the same time, significant changes in the parameters a and b occur only at 40° C. Since significant changes in the energy of activation of LDH denaturation during hypothermia is not detected, is made the assumption for a significant contribution of the entropic factor to a decrease in the free energy of denaturation of the enzyme. The obtained data testify to a significant labilization of the LDH structure at moderate hypothermia.