Исследовано влияние химопсина и карипазима на протеолиз коллагеновых белков гиалиновых хрящей трахей крупного рогатого скота. Показано, что гомогенизация хрящей в условиях высокого давления и температуры активизирует последующий ферментативный гидролиз: степень гидролиза возрастает при увеличении давления от 40 до 80 МПа, а температуры — от 60 до 70^оC. Под действием химопсина получены пептиды коллагена с молекулярной массой от 900 до 7000 Д. Под влиянием карипазима получены пептиды коллагена с более низкой молекулярной массой — от 250 до 780 Д, состоящие из 2-8 аминокислот, которые могут легко усваиваться и интенсивно включаться в структурообразование тканей суставов.

We studied the effects of Chymopsin and Caripazim on the proteolysis of collagen proteins from cattle tracheal hyaline cartilage. Homogenization of the cartilage under conditions of high pressure and temperature facilitated subsequent enzymatic hydrolysis: the degree of hydrolysis increased upon elevation of pressure from 40 to 80 mPa and temperature from 60 to 70^oC. Proteolysis with Chymopsin yielded collagen peptides with molecular weights from 900 to 7000 Da, while Caripazim processing yielded collagen peptides with lower molecular weights from 250 to 780 Da consisting of 2-8 amino acids, which could be easily absorbed and intensely incorporated in the formation of the joint tissue structures.