Иммунология и микробиология
Влияние дисульфидной сшивки молекулы тропомиозина на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде предсердий
Тропомиозин (Tpm) — один из основных регуляторных белков в миокарде. При некоторых патологиях сердца происходит внутримолекулярная дисульфидная сшивка молекулы Tpm. В желудочке это изменение структурных свойств молекулы Tpm влияет на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия. Используя in vitro подвижную систему, мы обнаружили, что сшивка Tpm не влияет на актин-миозиновое взаимодействие в предсердиях. Мы полагаем, что внутримолекулярная сшивка Tpm в предсердиях не играет такой критической роли в патогенезе сердечной недостаточности, как в желудочках.
g_rodionova@mail.ru Копылова Г.В.
Effect of interchain disulfide crosslinking in the tropomyosin molecule on actin-myosin interaction in the atrial myocardium
Tropomyosin (Tpm) is one of the main regulatory proteins in the myocardium. In some heart pathologies, interchain disulfide crosslinking in the Tpm molecule occurs. In the ventricle, this change in the structural properties of the Tpm molecule affects calcium regulation of the actin-myosin interaction. Using an in vitro motility assay, we found that Tpm crosslinking does not affect the actin-myosin interaction in the atria. We assume that the intramolecular crosslinking of Tpm in the atrium does not play such a crucial role in the pathogenesis of heart failure as it plays in the heart ventricles.