На поверхности вирионов выявлены везикулы, которые являлись продолжением липопротеидной мембраны, но были лишены спайков вирусных гликопротеидов гемагглютинина (НА) и нейраминидазы (NA). Выявленные везикулы обнаруживались в количестве одной на вирион и имели диаметр около 18±7 нм при диаметре вирусных частиц 103±12 нм. Локус наружного выпячивания в вирионе, возможно, соответствует месту отпочкования вируса при сборке в инфицированной клетке, лишенному спайков НА и NA снаружи и матриксного белка М1 изнутри, но обогащенному белком ионных каналов М2. В популяции вируса, продуцируемого в культуре клеток МДСК-H и содержащего нерасщепленный гемагглютинин НА0, частицы с везикулами составляли около 3-10% в общей популяции вируса, и после расщепления НА0®НА1+НА2 трипсином количество везикулярных вирионов незначительно возрастало до 10-15%. При обработке вируса в среде с кислым рН 4.3 количество везикулярных вирионов резко возрастало до 60-80% у вируса с НА0 и НА1+НА2. При этом у вирусов менялась проницаемость для контраста (фосфо-вольфрамовой кислоты). Вирионы с НА0 оставались непроницаемыми для контраста, тогда как частицы с НА1+НА2 пропускали его внутрь через выявленные на поверхности везикулы и быстро разрушались после инкубации в кислой среде. Таким образом, расщепление поверхностного гликопротеида НА0 на НА1 и НА2 приводит к усилению кислото-зависимой проницаемости липидной мембраны и ослаблению внутри вирионных контактов рибонуклеопротеида и белкового матрикса М1.