Биофизика и биохимия
Модуляция уровня кофермента А и его перераспределение между тиол-дисульфидными формами в печени крыс при введении пантенола
Д. С. Семенович1, Е. Ю. Плотников1, Л. Д. Зорова1, Д. Б. Зоров1, В. А. Гуринович2, Е. П. Лукиенко2, И. Н. Катковская2, Н. П. Канунникова2,3, А. Г. Мойсеёнок2 - 652-659
1Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, РФ; 2Институт биохимии биологически активных соединений Национальной академии наук Беларуси, Гродно, Республика Беларусь; 3Гродненский государственный университет им. Янки Купалы, Гродно, Республика Беларусь
Пантенол — спиртовой предшественник пантотената, служащего субстратом для биосинтеза кофермента А (КоА). Изучено влияние пантенола на изменение содержания различных тиол-дисульфидных фракций КоА, а также модуляцию процессов S-тиолирования белков в печени крыс. Пантенол (200 мг/кг) вводили крысам внутрижелудочно в течение 3, 7 и 14 дней. Методом ВЭЖХ в печени исследовали изменение уровня КоА, ацетил-КоА, небелковых низкомолекулярных дисульфидов КоА, белковосвязанного КоА, а также содержание цистеина, S-цистеинилированных и S-глутатионилированных белков. Введение пантенола приводит к увеличению уровня КоА на 7-й день, ацетил-КоА — на 14-й день, что не сопровождается увеличением низкомолекулярных дисульфидных форм КоА в печени. Введение пантенола также способствовало увеличению уровня белковосвязанной формы КоА, снижению цистеина и S-глутатионилированных белков. Полученные данные свидетельствуют о том, что пантенол модулирует перераспределение КоА между свободной, ацетилированной и белковосвязанной формами, и указывают на возможную регуляцию тиол-дисульфидной модификации белков и их редокс-статуса в печени.
Ключевые слова: кофермент А; КоА-илирование белков; пантенол; редокс-статус; S-глутатионилирование белков
Адрес для корреспонденции: 7emenovich@gmail.com Семенович Д
DOI: doi: 10.47056/0365-9615-2026-181-6-652-659 EDN: TDWXMY
Modulation of the coenzyme A levels and its redistribution among thiol-disulfide forms in rat liver following panthenol administration
D. S. Semenovich1, E. Y. Plotnikov1, L. D. Zorova1, D. B. Zorov1, V. A. Gurinovich2, E. P. Lukiyenko2, I. N. Katkovskaya2, N. P. Kanunnikova2,3, A. G. Moiseenok2
1A.N. Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Moscow, Russia; 2Institute of Biochemistry of Biologically Active Compounds, National Academy of Sciences of Belarus, Grodno, Belarus; 3Yanka Kupala State University of Grodno, Grodno, Belarus
Panthenol is an alcohol precursor of pantothenate that serves as a substrate for coenzyme A (CoA) biosynthesis. We investigated the effects of panthenol on the levels of different thiol-disulfide CoA fractions and the modulation of protein S-thiolation processes in the rat liver. Panthenol (200 mg/kg) was administered intragastrically to rats for 3, 7, and 14 days. Hepatic levels of CoA, acetyl-CoA, non-protein low-molecular-weight CoA disulfides, and protein-bound CoA, as well as the contents of cysteine, S-cysteinylated proteins, and S-glutathionylated proteins were evaluated by HPLC. Panthenol administration elevated CoA levels by day 7 and acetyl-CoA levels by day 14 without increasing low-molecular-weight disulfide forms of CoA in the liver. Panthenol treatment also promoted an increase in protein-bound CoA and a decrease in cysteine and S-glutathionylated proteins. These findings indicate that panthenol modulates the redistribution of CoA among free, acetylated, and protein-bound forms, suggesting its potential role in the regulation of thiol-disulfide protein modifications and hepatic redox status.
Key Words: coenzyme A; protein CoAlation; panthenol; redox status; protein S-glutathionylation